 |  | |
| 1. ábra: Megnövekedett ErbB2-β1-integrin heteroasszociációk ErbB2-re (A) és β1-integrinre (B) jelölt letapadt sejtek fokális adhéziós Z-metszetekben. A hamis színekkel feltüntetett fluoreszcencia rezonancia energiatranszfer (FRET)-térkép az adhéziós felületeken magasabb fokú molekuláris kölcsönhatásokat jelez. | 2. ábra: Az ErbB2 receptorok trastuzumab-konjugált paramágneses mikrogyöngyök általi stimulációja (zöld); sárga fluoreszcens proteinnel (YFP) fuzionált ErbB2 receptorok egy karcinómasejt‑csoporton; a gyöngyök (fehér) visszatükröződéses képe; kizárólag a gyöngyök alatti területen foszforilált az ErbB2 (vörös); A membránba besüllyedő gyöngyök felülkerekednek a sztérikus gátláson (egymásra vetített képek). | |
 |  | |
| 3. ábra: A 4-MU, a hialuronsav-szintetáz egyik inhibitora fokozza a trastuzumab kötődését a JIMT-1 xenograftokhoz. A tumorsejtek trastuzumabra (zöld) és ErbB2-re (vörös) kettősen jelölt fagyasztott metszetei jelzik, hogy a hialuronsavszintézis 4-metilumbelliferon (4‑MU) általi gátlása javítja a trastuzumab kötődését in vivo. A kontúrtérképek szemléltetik, hogyan tolja el a hozzáadott 4-MU (vörös rajzolat) a hangsúlyt az erősen TR pozitív pixelek felé, amelyek ugyanakkor csökkent ErbB2 expressziót mutatnak az egyedül TR-rel kezelt sejtekhez (fekete kontúrrajz) képest. | 4. ábra: Multimolekuláris komplexek vizsgálata tsFRET segítségével. A sejtfelszíni molekulák összeszerelődésével kezdődő jelátviteli folyamatok diszregulációja nagyban hozzájárul különféle rákos megbetegedések patogeneziséhez. Ezért a multimolekuláris jelátviteli komplexek közötti interakciók különösen érdekesek. Egy kétoldali (two-sided) FRET elnevezésű új, innovatív kísérleti módszer lehetővé teszi, három kiválasztott molekula közötti páronkénti kölcsönhatás vizsgálatát. |